80S核糖体是真核生物细胞中负责蛋白质合成的核糖核酸蛋白复合体，其沉降系数为80S，由40S和60S两个亚基组成。当Mg²⁺浓度降低时，80S核糖体可解离为亚基；浓度升高则形成120S二聚体。其中40S亚基含18S rRNA和33种蛋白质，60S亚基含5S、5.8S、28S rRNA及49种蛋白质。该核糖体可作为鉴别真核生物的标志，其功能涉及结合病毒RNA、调控翻译终止与通读机制，并与信号识别颗粒存在结合位点 。
研究通过低温电子显微镜解析了哺乳动物80S核糖体在移位后状态及与真核延伸因子复合物的结合构象，发现其小亚基沿长轴的旋转运动与细菌核糖体存在显著差异，这种结构变化直接影响遗传密码解码机制 。CCR4–NOT复合体能特异性识别停滞态80S核糖体，占据核糖体E位点并固定L1茎环开放构象，揭示了真核生物翻译质量控制机制 。约50%的抗生素以原核生物70S核糖体作为作用靶标，真核生物80S核糖体与70S核糖体的结构差异是抗生素选择性抑制细菌的结构基础，因此80S核糖体结构研究对理解抗生素选择性机制及药物开发具有参考价值 。
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